Anhydre
Se dit d'un milieu ou d'une substance qui ne contient pas d'eau. En biologie, désigne souvent le cœur hydrophobe des protéines où l'eau est exclue.
Hydrolyse
Une hydrolyse est une réaction chimique (peut être enzymatique) dans laquelle une liaison covalente est rompue par action d'une molécule d'eau.
Effets biochimiques
Pour des substances organiques telles que les protéines, une hydrolyse équivaut à la coupure des liaisons peptidiques entre les différents acides aminés qui les constituent.
Les acides aminés sont coupés par les enzymes. … See more
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Substances hydrolysables
Presque toutes les macromolécules biologiques peuvent être hydrolysées, ce qui libère les monomères qui les constituent. Par exemple, les protéines peuvent être hydrolysées et libérer des acides aminés. Les … See more
Taux de conversion d'une hydrolyse
L'hydrolyse d'un ester par de l'eau est une réaction lente et limitée. En effet, il se forme des produits qui sont des acides et des alcools, qui eux-mêmes réagissent ensemble dans le milieu réactionnel pour former à leu… See more
Liaisons Fortes
Liaisons covalentes
Liaison chimique forte résultant de la mise en commun d'électrons entre deux atomes. Dans les protéines, on trouve :
- La liaison peptidique (entre les acides aminés).
- Le pont disulfure (entre deux cystéines).
Liaisons Faibles
Interactions de faible énergie, mais nombreuses, essentielles à la structure 3D des macromolécules.
Liaisons Hydrogènes
Attraction électrostatique entre un atome d'hydrogène lié à un atome électronégatif (O, N) et un autre atome électronégatif porteur d'un doublet non liant. Stabilise les structures secondaires (hélices , feuillets ) et tertiaires.
Liaisons Van der Waals
Interactions électrostatiques faibles et de courte portée entre atomes voisins, dues à des fluctuations temporaires de la répartition des électrons (dipôles instantanés). Essentielles pour la cohésion des cœurs hydrophobes des protéines.
Liaisons Hydrophobes
Tendance des molécules ou groupes non polaires à se regrouper dans l'eau pour minimiser leur contact avec les molécules d'eau (effet hydrophobe), stabilisant ainsi la structure repliée des protéines.
Ligand
Molécule (petite ou grosse) qui se lie de manière spécifique et réversible à une protéine (récepteur, enzyme, transporteur) pour exercer une fonction biologique (ex: l'oxygène est le ligand de l'hémoglobine).
Acide aminé
Monomère constitutif des protéines. Il possède une fonction amine (), une fonction acide carboxylique () et une chaîne latérale variable () qui détermine ses propriétés chimiques.
Structure primaire
Séquence linéaire des acides aminés d'une protéine, déterminée par le code génétique.
Structure secondaire
Repliement local de la chaîne polypeptidique stabilisé par des liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique (Hélices , Feuillets ).
Structure tertiaire
Repliement tridimensionnel global de la protéine, stabilisé par les interactions entre les chaînes latérales (R) des acides aminés (liaisons H, ioniques, hydrophobes, ponts disulfures).
Structure quaternaire
Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités ou protomères) pour former une protéine fonctionnelle (ex: Hémoglobine).
Allostérie
Propriété de certaines protéines (comme l'hémoglobine) dont la structure et l'activité sont modifiées par la fixation d'un ligand en un site distinct du site actif. Cela entraîne souvent un effet de coopérativité.
Dénaturation
Perte de la structure tridimensionnelle (secondaire, tertiaire, quaternaire) d'une protéine, entraînant la perte de sa fonction biologique. Elle peut être causée par la chaleur, le pH, ou des agents chimiques.