📚 Santé : Définitions

Tissu

Ensemble de cellules semblables organisées pour assurer une fonction commune (ex. épithélial, conjonctif, musculaire, nerveux).

Épithélium

Couche(s) de cellules jointives couvrant une surface ou tapissant une cavité. Assure protection, absorption ou sécrétion. Les épithéliums reposent sur une lame basale et sont séparés du tissu conjonctif sous-jacent.

Exemple : Épithélium intestinal avec entérocytes, entéro endocrines, cellules souches, etc.

Tissu conjonctif

Tissu riche en matrice extracellulaire, contenant des cellules non jointives (fibroblastes, adipocytes, etc.). Fournit soutien mécanique, ancrage vasculaire et régulation du tissu.

Organe

Structure formée de plusieurs tissus coopérant pour une fonction physiologique (ex. intestin grêle : épithélium + conjonctif + musculaire + séreuse).

Organite

Structure intracellulaire limitée par une membrane (ou compartiment définissable) assurant une fonction spécialisée dans la cellule (ex. noyau, mitochondrie, lysosome, appareil de Golgi). Les organites permettent la compartimentation des réactions et l'organisation du métabolisme.

Cellule

Plus petite unité fonctionnelle du vivant. Plus petite unité vivante capable de se reproduire de façon autonome.

Jonctions cellulaires

• Jonctions serrées : étanchéité et maintien de la polarité (liaison à l'actine).
• Jonctions adhérentes / cadhérines : cohésion tissulaire (liaison à l'actine).
• Desmosomes : résistance mécanique (ancrage aux filaments intermédiaires).
• Gap junctions : échanges rapides de petites molécules (connexines).
• Hémidesmosomes : ancrage cellule–matrice (intégrines, lame basale).

Matrice extracellulaire (MEC)

Réseau complexe de fibres, protéoglycanes et glycoprotéines (collagène, élastine, fibronectine, laminine). La MEC assure le support mécanique, la filtration, la résistance à la compression, la migration cellulaire et la régulation des signaux ; elle sert aussi de réservoir pour des facteurs de croissance et est remodelée en permanence par les MMPs.

Composants principaux

• Fibres : collagènes (résistance à la traction), élastine (élasticité).
• Protéoglycanes : protéines liées à des GAGs formant un gel hydraté qui confère résistance à la compression.
• Glycoprotéines : fibronectine, laminine (adhésion cellulaire, organisation de la MEC).
• Protéases de remodelage : métalloprotéinases matricielles (MMPs) et leurs inhibiteurs (TIMPs).

Glycosaminoglycanes (GAGs) — définition et rôles

• GAGs = glycosaminoglycanes : longues chaînes polysaccharidiques (sulfatées ou non) très hydrophiles, souvent liées à une protéine centrale pour former des protéoglycanes.
• Exemples : acide hyaluronique (non sulfaté), chondroïtine sulfate, kératane sulfate, héparan sulfate.
• Rôles :
  • Attirer et retenir l'eau → former un gel hydraté conférant résistance à la compression des tissus.
  • Réguler la diffusion et la disponibilité des facteurs de croissance (piégeage/libération).
  • Fournir un substrat mécanique et biochimique pour la migration cellulaire et la morphogenèse.
  • Participer à la signalisation cellulaire en liant et présentant des ligands aux récepteurs.

Lame basale / membrane basale

• Couche spécialisée de la MEC sous-jacente aux épithéliums : laminine, collagène IV, perlecan (héparan sulfate), nidogen.
• Fonctions : soutien, filtrage, polarité épithéliale et ancrage via intégrines.

Cytosquelette

• Microtubules (tubuline) : transport intracellulaire et positionnement des organites.
• Microfilaments d'actine : forme cellulaire, microvillosités, mouvements et contraction.
• Filaments intermédiaires : résistance mécanique et cohésion tissulaire.

Composants moteurs

• Dynéines : transport vers le centre cellulaire
• Kinesines : transport le long des microtubules vers la périphérie

Organites — exemples et composants

• ==Noyau : enveloppe nucléaire double, pores nucléaires (transport d'ARN/protéines), nucléole (synthèse des sous-unités ribosomales).==
• Réticulum endoplasmique (RER / REL) : synthèse des protéines membranaires et des lipides.
• Appareil de Golgi : maturation, tri et adressage des protéines.
• Mitochondrie : double membrane, crêtes, ADN mitochondrial, production d'ATP.
• Lysosome : digestion intracellulaire, pH acide, enzymes hydrolytiques.
• Peroxysome : détoxification (catabolisme des peroxydes), oxydases, bêta-oxydation partielle.
• Endosome : compartiment de tri des vésicules endocytées, maturation vers lysosome.
• Ribosomes : sites de traduction (libres ou associés au RER).

Contenants et compartiments (termes utiles)

• Membrane plasmique / membranes d'organites : bicouches lipidiques assurant séparation et transport.
• Cytosol : phase aqueuse intracellulaire où baignent organites et molécules.
• Lumen : espace intérieur d'un organe creux ou d'un organite (ex. lumière du RE, lumière du Golgi).
• Système endomembranaire== ensemble fonctionnel RE ⇄ Golgi ⇄ endosomes ⇄ lysosomes ⇄ membrane plasmique (concept et trajet vésiculaire ajouté).
• Trafic vésiculaire / vésicules : transport de matériel entre organites via vésicules.
• Espace extracellulaire / matrice : milieu hors cellule contenant la MEC.

Transport membranaire et perméases

Les membranes biologiques contrôlent le passage des ions, petites molécules et macromolécules. Les principaux mécanismes :

• Diffusion simple : passage passif des petites molécules non chargées et des solutés hydrophobes à travers la bicouche lipidiques selon leur gradient de concentration.
• Diffusion facilitée : transport passif de molécules polaires/chargées via des canaux ou perméases (transporteurs) sans consommation d'ATP.
• Canaux ioniques : protéines formant des pores sélectifs (ex. canaux K+, Na+, Ca2+) souvent régulés par voltage ou ligands.
• Perméases / transporteurs (uniports, symports, antiports) : protéines membranaires qui lient et transloquent spécifiquement des substrats.
  • Perméases : transporteurs facilitant le passage d'une molécule ou d'un ion à travers la membrane par changement de conformation. Exemples : GLUT (transport du glucose), transporteurs d'acides aminés.
  • Symport : co-transport de deux solutés dans le même sens (ex. SGLT glucose/Na+).
  • Antiport : échangeur transportant deux solutés en sens inverse (ex. Na+/Ca2+ exchanger).
• Pompes (transport actif primaire) : transporteurs consommant de l'ATP pour déplacer des ions contre leur gradient (ex. Na+/K+-ATPase, pompe à protons H+-ATPase).
• Transport actif secondaire : utilise l'énergie du gradient électrochimique établi par une pompe (ex. gradient de Na+ utilisé pour importer le glucose via SGLT).
• Endocytose / exocytose : transport vésiculaire de macromolécules et de membranes (phagocytose, pinocytose, endocytose médiée par récepteur).

Conséquences physiologiques : maintien du potentiel membranaire, régulation du volume cellulaire, apport en nutriments, élimination de déchets et signalisation.

Protéines de reconnaissance et récepteurs

Les cellules utilisent des protéines membranaires et extracellulaires pour détecter des signaux (hormones, cytokines, ligands microbien, composantes de la MEC) et déclencher des réponses intracellulaires adaptées.

• Récepteurs tyrosine-kinases (RTKs) — récepteurs à activité enzymatique intracellulaire; régulent prolifération, différenciation et métabolisme.
  • Exemples : récepteur de l'insuline (activation PI3K/Akt, contrôle du métabolisme et translocation de GLUT4), EGFR (facteur de croissance épidermique), VEGFR (angiogenèse).
• Récepteurs couplés aux protéines G (GPCRs) — transduction via protéines G et seconds messagers (cAMP, Ca2+).
  • Exemples : récepteur du glucagon (classe B GPCR, active l'adénylate cyclase → cAMP → PKA), récepteur β-adrénergique, récepteur de la sérotonine.
• Récepteurs de cytokines / voie JAK-STAT — lient des cytokines et activent des kinases associées (JAK) puis STATs.
  • Exemples : récepteur de l'interleukine-6 (IL-6R), récepteur de l'interféron (IFNAR).
• Récepteurs de reconnaissance (immunité innée) — détectent motifs microbiaux pour déclencher des réponses inflammatoires.
  • Exemples : TLR4 (lipopolysaccharide bactérien), TLR3 (ARN double brin viral), NOD-like receptors.
• Intégrines et molécules d'adhérence — connectent la MEC au cytosquelette et transmettent des signaux mécaniques/biochimiques.
  • Exemples : intégrine α5β1 (liaison à la fibronectine), intégrine α6β4 (liaison à la laminine), cadhérines (E-cadhérine pour adhérence cellule–cellule).
• Complexes de présentation d'antigènes (CMH/MHC) — exposent peptides aux lymphocytes T.
  • Exemples : CMH I (présente peptides aux CD8+), CMH II (présente peptides aux CD4+).

Ces protéines servent à la détection, à l'initiation de voies de signalisation, à l'adhérence et au remodelage tissulaire ; elles sont fréquemment ciblées en thérapeutique (ex : antagonistes GPCR, inhibiteurs de RTK).

Changement de conformation

Modification réversible de la structure d'une molécule (protéine, enzyme) en réponse à un signal ou à un changement environnemental, modulant son activité.

Ligand

Molécule (petite ou grosse) qui se lie de manière spécifique et réversible à une protéine (récepteur, enzyme, transporteur) pour exercer une fonction biologique (ex: l'oxygène est le ligand de l'hémoglobine).

Acide aminé

Monomère constitutif des protéines. Il possède une fonction amine (), une fonction acide carboxylique () et une chaîne latérale variable () qui détermine ses propriétés chimiques.

Structure primaire

Séquence linéaire des acides aminés d'une protéine, déterminée par le code génétique.

Structure secondaire

Repliement local de la chaîne polypeptidique stabilisé par des liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique (Hélices , Feuillets ).

Structure tertiaire

Repliement tridimensionnel global de la protéine, stabilisé par les interactions entre les chaînes latérales (R) des acides aminés (liaisons H, ioniques, hydrophobes, ponts disulfures).

Structure quaternaire

Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités ou protomères) pour former une protéine fonctionnelle (ex: Hémoglobine).

Allostérie

Propriété de certaines protéines (comme l'hémoglobine) dont la structure et l'activité sont modifiées par la fixation d'un ligand en un site distinct du site actif. Cela entraîne souvent un effet de coopérativité.

Dénaturation

Perte de la structure tridimensionnelle (secondaire, tertiaire, quaternaire) d'une protéine, entraînant la perte de sa fonction biologique. Elle peut être causée par la chaleur, le pH, ou des agents chimiques.

Enzymes

xxx

Enzymes	Réactions Catalysées
Hydrolases	Hydrolyse "générale"
Nucléases	Hydrolyse des acides nucléiques
Protéases	Hydrolyse des protéines
Synthases	Catalyses la synthétisation de molécules par condensation (anabolique)
Kinases	Catalyses l'addition de groupement phosphate
Phosphatases	Retrait par hydrolyse d'un groupement phosphate
Oxydo-réductases	Catalyse une oxydo-réduction
ATPases	Hydrolyse de l'ATP

ATP

Nucléotide servant de monnaie énergie à tout les organites des cellules.